1. ATP, NADP+, NAD+, FAD.
ATP (adenozynotrifosforan) - ułatwia metabolizm, uniwersalny środek wymiany energii.
Hydroliza ATP to proces egzoenergiczny.
ATP spełnia rolę głównego przenośnika energii w komórce. Dwa ważne przenośniki elektronów NAD+ i FAD są pochodnymi ATP. ATP odgrywa nadrzędną rolę w metabolizmie energetycznym.
nukleozydów.
Termodynamiczną istotą działania ATP jest działanie jako energetycznego czynnika sprzęgającego. Komórki utrzymują wysoki poziom ATP, używając utlenianych substratów lub światła jako źródeł energii swobodnej. Hydroliza cząsteczki ATP w sprzężonych reakcjach zmienia następnie równowagę stosunku produktów i substratów reakcji o bardzo dużą wartość, rzędu 108. Hydroliza ATP zmieni stałą równowagi sprzężonych reakcji o wartość 108n, np. hydroliza 3 cząsteczek ATP w sprzężonej reakcji zmieni stałą równowagi o wartość 1024. Ciąg reakcji termodynamicznie niekorzystnych może być zmieniony w ciąg reakcji termodynamicznie korzystnych przez ich sprzężenie z hydrolizą wystarczającej liczby cząsteczek ATP.
Cząsteczka ATP jest wyjątkowo skutecznym donorem grup fosforanowych. Porównanie standardowej energii swobodnej hydrolizy ATP i estru fosforanowego (glicerolo-3-fosforan):
Wartość standardowej energii swobodnej (delta G) estru jest o wiele mniejsza niż w przypadku hydrolizy ATP. ATP ma większą tendencję do przekazywania grupy fosforanowej na cząsteczkę wody niż glicerolo-3-fosforan – ATP ma wyższy potencjał fosforylacyjny (potencjał przenoszenia grupy fosforanowej) niż ester.
ATP jest głównym bezpośrednim donorem energii swobodnej w układach biologicznych, a nie formą długotrwałego jej magazynowania. W typowej komórce cząsteczka ATP jesy zużywana w ciągu minuty od powstania. Całkowita zawartość ATP w organizmie wynosi tylko około 100g, obrót tej niewielkiej ilości ATP jest bardzo szybki, np.
- odpoczywający człowiek zużywa około 40kg ATP w ciągu doby
- w czasie wytężonego wysiłku szybkość zużycia ATP osiąga wartość 0,5kg na minutę
- w czasie 2h biegu zużywa się 60kg ATP
Ruch, aktywny transport, wzmacnianie sygnałów i biosynteza mogą zachodzić tylko wtedy, gdy w sposób ciągły przebiega regeneracja ATP z ADP. Synteza ATP jest jednym z głównych zadać katabolizmu.
NAD+:
NADH – zredukowana forma NAD+. W formie utlenionej atom azotu tworzy cztery wiązania kowalencyjne i ma dodatni ładunek co oznaczamy NAD+. NAD+ jest akceptorem elektornów w wielu reakcjach typu:
FAD– inny ważny przenośnik elektronów w reakcjach utleniania cząsteczek paliwa komórkowego, czyli koenzym dinukleotyd flawinoadeninowy, skrótami dla utlenionej i zredukowanej formy tego przenośnika są odpowiednio FAD+ i FADH2. FAD jest akceptorem elektronów w reakcjach typu:
NADP:
2. Produkty cyklu kwasów trójkarboksylowych. (powinno być przy punkcie z cyklem karboksylowym)
3. Cholesterol i jego rola.
- jest wiarygodnym składnikiem w wytwarzaniu hormonów tych męskich jak i żeńskich, które to odpowiadają za wyznaczone funkcje życiowe, skład mięśni oraz kości, regulują chęć snu i relaksu podczas jego trwania
- stanowi istotną komponentę w produkowaniu witaminy D3 (jest ona niezbędna podczas okresu dorastania do wymaganej budowy kości oraz stawów)
- branie udziału w tworzeniu hormonu sterydowego, którego nazwą jest aldosteron; jego odpowiednie stężenie reguluje gospodarkę mineralną organizmu człowieka
- stanowi materiał budulcowy do produkowania błon komórkowych a także komórek nerwowych
- jest on odpowiedzialny za potencję u panów oraz płodność u pań
- jego częstość występowania jest ważna w produkcji kwasów żółciowych
- dzięki cholesterolowi dochodzi do zwiększenia odporności układu immunologicznego
4. Znaczenie metaboliczne cyklu kwasów trójkarboksylowych.
[ z chomikuj.pl]
Cykl kwasu cytrynowego jest głównym szlakiem rozkładu cząsteczek służącym do tworzenia ATP. Jest on również głównym centrum metabolicznym komórki, dostarcza substratów do biosyntezy. Gdy komórka ma wystarczającą ilość energii, cykl kwasu cytrynowego może również dostarczać elementy budulcowe ważnych cząsteczek biologicznych, takich jak zasady azotowe występujące w nukleotydach, białka czy grupy hemowe. Powoduje to ubytek intermediatów w cyklu. Kiedy komórka ponownie potrzebuje energii, intermediaty cyklu zostają uzupełnione przez reakcje anaplerotyczne.
[wykłady]
- rozkłada acetyloCoA powstający podczas katabolizmu węglowodanów, lipidów, białek
- dostarcza równoważników redukcyjnych – NADH+H+ i FADH2 zamienianych na ATP
- dostarcza substratów do procesów syntezy różnych związków (np. glukozy, hemu, kwasów tłuszczowych)
5. Ciała ketonowe.
6. Karboksylaza rybolozo 1,5-bisfosforanu.
Pierwszy etap – karboksylacja – polega na przyłączeniu CO2 do cząsteczki rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP). Reakcję tę katalizuje enzym zlokalizowany na powierzchni błon tylakoidów od strony fazy wodnej stromy (karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa (RUBISCO).
RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.
U roślin, glonów, sinic i innych bakterii fotosyntetyzujących i chemosyntetyzujących enzym składa się z dwóch podjednostek: podjednostki dużej L (około 55 kDa) i podjednostki małej S (około 13 kDa)[1]. Centrum aktywne enzymu przyłączające rybulozo-1,5-bisfosforan znajduje się na podjednostce dużej, będącej dimerem, w którym każdy z polipeptydów posiada miejsce przyłączenia substratu. Cały enzym składa się z ośmiu podjednostek dużych i ośmiu małych o łącznej masie około 550 kDa[2]. U części bakterii i bruzdnic enzym składa się tylko z dużych podjednostek.
Dla właściwego działania enzym wymaga aktywacji polegającej na przyłączeniu jony magnezowego (Mg2+). Właściwe umiejscowienie jonu magnezu jest możliwe dzięki przyłączeniu dodatkowej cząsteczki CO2 nie stanowiącej substratu do lizyny w centrum aktywnym[3]. Tworzeniu karbaminianu sprzyja wyższe pH oraz wysokie stężenie jonów magnezu występujące na świetle w stromie chloroplastów lub cytoplazmie prokariotów[4].
Wiadomo, że aktywność RuBisCO może wpływać ograniczająco na fotosyntezę u roślin. Dzięki rozwojowi genetyki staje się możliwe poprawienie fotosyntezy poprzez modyfikację genów kodujących enzym i poprawę jego aktywności lub obniżenie aktywności oksydacyjnej[5]. Badania nad przenoszeniem pomiędzy organizmami i ekspresją genów poszczególnych podjednostek RuBisCO mogą umożliwić takie zmodyfikowanie genów aby zwiększyła się specyficzność enzymu wobec dwutlenku węgla lub zwiększyła szybkość wiązania węgla[6].
Jednym ze sposobów zwiększenia wydajności fotosyntezy jest możliwość przeniesienia do roślin enzymu RuBisCO z krasnorostu Galdieria partita. Zwiększyłoby to wydajność fotosyntezy oraz ilość plonów z uprawianych roślin[7]. Ważnym osiągnięciem jest zastąpienie enzymu tytoniu wersją pochodzącą z fotosyntetyzującej bakterii purpurowej Rhodospirillum rubrum[8].
Badania wskazują, że istnieje względna równowaga między reakcją karboksylacji a reakcją oksygenacji, a RuBisCO jest niemal doskonale zoptymalizowany[9]. Odkąd fotosynteza jest jedynym, najefektywniejszym z naturalnych procesów regulującym poziom CO2 w atmosferze ziemskiej, biochemiczny model reakcji katalizowanej przez RuBisCO używany jest jako kluczowy element modelów zmian klimatu. Poprawność modelu reakcji wiązania dwutlenku węgla jest niezbędna do podstawowego zrozumienia związków i interakcji w modelach środowiskowych[10].
7. cAMP.
3',5'-cykliczny adenozynomonofosforan (cAMP) – organiczny związek chemiczny z grupy nukleotydów, cykliczna pochodna adenozyno-5'-monofosforanu (cykliczny diester kwasu fosforowego). Bierze udział w wielu reakcjach biochemicznych jako element transdukcji sygnału.
Cząsteczka ta jest wykorzystywana przez komórki jako jeden z tzw. 'drugich przekaźników' (second messengers). Pobudzenie niektórych receptorów błonowych komórek prowadzi do uruchomienia enzymu zwanego cyklazą adenylową, który wytwarza cząsteczki cAMP z ATP. Cząsteczki cAMP łączą się z różnymi białkami komórki i wpływają na wiele różnych procesów życiowych oraz na aktywność różnych genów.
Cykliczny AMP powstaje w drodze cyklizacji. (Przemiana związków organicznych łańcuchowych w związki pierścieniowe-cykliczne) ATP- adenozynotrójfosforan, jest aktywnym czynnikiem fosforylującym – łatwo odszczepia jedna resztę kwasu ortofosforanowego (V), w której grupa 3’ –OH jednostki rybozy atakuje alfa-fosforanową grupę ATP tworząc wiązanie fosfodiestrowe z równoczesnym uwolnieniem pirofosforanu. Tę wewnątrz molekularną reakcję katalizuje cyklaza adenylanowa (enzym znajdujący się w błonach komórkowych). Jest to reakcja słabo energiczna, energii tej reakcji dostarcza następująca po niej hydroliza pirofosforanu, katalizowana przez pirofosfatazę. Bez cyklazy adenylanowej nie wystąpi reakcja powstania cAMP. Enzym fosfodiestraza dokonuje hydrolizy cAMP. Hamujący wpływ na wytwarzanie cAMP mają: acetylocholina, somatostatyna, peptydy opiatowe.
Cząsteczka cyklazy składa się z części receptorowej, łącznika fosfolipidowego i części katalitycznej. Na stronie zewnętrznej błony jest część receptorowa wiążąca hormon, a na wewnętrznej katalityczna.
Funkcje cAMP[edytuj]
· Aktywuje swoiste kinazy białkowe, które działają stymulująco na poszczególne enzymy i białka.
Aktywacja kinaz odbywa się poprzez łącznie cAMP z ich częścią regulatorową. Kinazy te następnie stymulują enzymy i białka regulatorowe w...
lekarskiuz2015