06. Tkanka mięśniowa.pdf

(1723 KB) Pobierz
TKANKA MI åNIOWA
6
Wywodzi się z mezodermy zorganizowanej w miotomy. Proces różnicowania polega
przede wszystkim na tworzeniu wydłużonych komórek zdolnych do wytwarzania białek
kurczliwych. Na podstawie różnic w budowie i funkcji dzielimy tkankę mięśniową na:
–
poprzecznie prążkowaną szkieletową
zbudowaną z pęczków długich wielojądrzastych
komórek; kurczy się szybko i silnie pod kontrolą woli;
– poprzecznie prążkowaną sercową
zbudowaną z pojedynczych komórek, które łącząc
się końcami, wytwarzają szeregi komórek, przedzielone poprzecznie tzw. wstawka-
mi; kurczy się rytmicznie, niezależnie od woli;
–
gładką,
tworzą ją wrzecionowate komórki, nie wykazujące w przeciwieństwie do
poprzednich typów, prążkowania poprzecznego; jej skurcz jest powolny, ale długo-
trwały, niezależny od woli.
Komórki mięśniowe są wysoko zróżnicowane, o bardzo charakterystycznej budowie,
z tego względu ich błonę komórkową nazywa się
sarkolemą.
Na jej powierzchni znajdu-
je się bezpostaciowa blaszka podstawna, którą zwykle pokrywa siateczka cienkich włó-
kien tkanki łącznej, głównie siateczkowych i sprężystych. Cytoplazmę zaś nazywa się
sar-
koplazmą,
a siateczkę śródplazmatyczną gładką –
siateczką sarkoplazmatyczną.
6.1. MI åNIE POPRZECZNIE PR•ØKOWANE SZKIELETOWE
Tworzą je długie (do 40 cm, średnica 10–100
µm),
wielojądrzaste komórki nazywane
włóknami mięśniowymi.
Powstają one w okresie rozwoju płodowego ze zlania się wielu
jednojądrzastych komórek –
mioblastów.
Mioblasty powstają z mniej zróżnicowanych
komórek
sarkoblastów.
Część tych komórek, tzn. sarkoblastów nie podlega zróżnicowa-
niu i towarzyszy mięśniowym jako tzw.
komórki satelitowe.
Mają one charakter komó-
rek macierzystych, umożliwiając wzrost włókien mięśniowych, których jądra nie są w sta-
nie się dzielić.
Budując mięsień włókna mięśniowe ułożone są równolegle, bok do boku. Jednak ze
względu na to, że zwykle włókno mięśniowe jest krótsze niż cały mięsień, o integralno-
ści mięśnia decyduje tkanka łączna. Od zewnątrz otacza ona mięsień w postaci błony
zbudowanej z tkanki łącznej zbitej zawierającej włókna kolagenowe zbudowane z kola-
genu typu I i III. Błona ta odpowiada anatomicznej powięzi, a nazywamy ją
namięsną
(epimysium). Od namięsnej do wnętrza mięśnia wnikają przegrody łącznotkankowe ota-
czające pęczki włókien mięśniowych, nazywamy je
omięsną
(perimysium). Pojedyncze
włókna mięśniowe otacza cienka warstwa tkanki łącznej –
śródmięsna
(endomysium).
Tkanka mięśniowa
97
1
T
I
T
2
A
3
2
2
3
T
7
5
4
6
8
Ryc. 6.1. Włókno mięśnia szkieletowego.
1 – przekrój poprzeczny przez włókienko mięśniowe, 2 – cysterny siateczki sarkoplazmatycznej,
3 – cysterna wchodząca w skład triady, 4 – mitochondria, 5 – kanalik poprzeczny (T), 6 – sarko-
lema, 7 – blaszka podstawna, 8 – włókna siateczkowe.
Styka się ona z blaszką podstawną (lamina
basalis),
która spoczywa na sarkolemie. Wraz
z tkanką łączną od namięsnej wnikają do mięśnia naczynia i nerwy. Na końcach mięśnia
włókna mięśniowe łączą się ze ścięgnami. Linia tego połączenia jest zwykle nieregular-
na, ma liczne wcięcia. Część włókien kolagenowych ścięgna wnika pomiędzy włókna
mięśniowe łącząc się ze śródmięsną i omięsną.
98
Rozdział 6
Na przekroju podłużnym włókna mięśniowego widać pod sarkolemą liczne jądra
komórkowe, a we wnętrzu sarkoplazmy liczne
włókienka mięśniowe
(miofibryle, o śred-
nicy 1–2
µm),
ułożone równolegle do siebie w długiej osi włókna mięśniowego. Pomię-
dzy włókienkami mięśniowymi widać w ME mitochondria oraz błony gładkiej siateczki
sarkoplazmatycznej. Na przebiegu włókien mięśniowych widoczne jest w MŚ prążkowa-
nie, przy barwieniu standardowym jako ciemne i jasne prążki, a w mikroskopie polary-
zacyjnym jako prążki
izotropowe
(jasne) i
anizotropowe
(ciemne). Analiza tych prążków
w MŚ wykazuje, że włókienko zbudowane jest z powtarzających się jednostek struktu-
ralnych, które nazywamy
sarkomerami
(ryc. 6.1). Granice sarkomeru stanowią
błonki
graniczne Z,
przebiegające przez środek
prążka izotropowego (I).
Tak więc w MŚ sar-
komer widziany jest jako fragment włókienka mięśniowego, którego granice stanowią
błonki Z a wnętrze 1/2 prążka jasnego I, przy jednej i drugiej błonce Z, oraz prążek ciem-
ny A, przez środek którego przebiega jasny prążek H. Natomiast w ME obserwuje się
bardziej złożoną strukturę sarkomeru. Tworzą go
miofilamenty cienkie i grube,
w licz-
bie ok. 15.000. Prążek jasny I tworzą filamenty cienkie, a prążek ciemny A zarówno cien-
kie jak i grube, przy czym w prążku H brak filamentów cienkich. Układ wzajemny mio-
filamentów jest bardzo regularny, co szczególnie jest widoczne na przekrojach poprzecz-
nych np. w prążku A widać grube filamenty otoczone przez filamenty cienkie w ukła-
dzie heksagonalnym.
Miofilamenty cienkie
utworzone są z 3 rodzajów białek:
aktyny, tropomiozyny
i
tro-
poniny.
Aktyna może występować w formie G–aktyny (monomer) i F–aktyny (polimer),
ta druga forma jest zasadniczym składnikiem miofilamentu cienkiego, przy czym cząstecz-
ki G–aktyny układają się w podwójną spiralę. Wzdłuż tej spirali ułożone są wydłużone
cząsteczki
tropomiozyny
(1 cząsteczka/7 G–aktyny). Z kolei na każdą cząsteczkę tropo-
miozyny przypada jeden kompleks
troponiny,
składający się z 3 podjednostek: TnT –
wiążącej kompleks z tropomiozyną, TnC – wiążącej jony Ca i TnI – inhibującej interak-
cję aktyna–miozyna.
Filament cienki wiąże się z błonką graniczną Z, a bierze w tym udział białko
alfa–
aktynina,
główny składnik błonki Z.
Filament gruby
zbudowany jest z białka o dużych cząsteczkach (500 kD) –
miozyny
II
(miozyna I występuje w komórkach niemięśniowych). Cząsteczkę miozyny II tworzą
dwa łańcuchy ciężkie (H), na końcu C tworzące dwie globularne główki. Z tymi główka-
mi związane są łańcuchy lekkie (L), po dwie na każdą główkę. Poszczególne cząsteczki
miozyny II wiąże ze sobą w miofilamencie grubym
białko C.
Cząsteczki miozyny ułożo-
ne są w miofilamencie grubym w ten sposób, że główki są z tej samej strony w każdej
cząsteczce i wystają z filamentu, przy czym w zakresie prążka H filamenty grube nie mają
główek. Natomiast w środku prążka H widoczna jest linia M, tworzona przez mostki M
wiążące się z filamentami grubymi. Mostki te zbudowane są z białka
miomezyny.
Istot-
nym elementem strukturalnym sarkomeru są filamenty o średnicy 10 nm zbudowane z
białka
desminy.
Filamenty te łączą błonki Z ze sobą oraz błonki Z z sarkolemą za po-
średnictwem
kostamerów.
Rola tych filamentów polega na tym, że łącząc błonki Z ze
sobą utrzymują integralność sarkomeru (ani cienkie ani grube miofilamenty nie prze-
biegają przez cały sarkomer), a wiążąc błonki Z z sarkolemą mogą przenosić efekty skur-
czu włókienka mięśniowego – miofibrylli, na całe włókno mięśniowe.
Tkanka mięśniowa
99
globularny rejon
główki
ELC (lekki łańcuch
podstawowy)
łańcuch ciężki
RLC (lekki łańcuch
regulatorowy)
zwój dwóch
α
-helikalnych
ogonków
Ryc. 6.2. Budowa cząsteczki miozyny II. Cząsteczka miozyny zawiera dwa łańcuchy ciężkie i dwie
pary łańcuchów lekkich (podstawowy i regulatorowy). Łańcuchy ciężkie mają globularne główki
i alfa-helikalne ogonki, które wzajemnie się owijając tworzą dimer.
Do białek tworzących sarkomer należą także
titina
i
nebulina.
Titina jest białkiem o
ogromnej m.cz. (ok. 3 mln), którego długie łańcuchy rozciągają się od błonki Z do linii
M. W obrębie prążka I tworzą spirale, natomiast w obrębie prążka A wiążą się z fila-
mentami grubymi. Tak więc cząsteczki titiny wiążące miofilamenty grube z błonką Z
utrzymują ich położenie w sarkomerze. Natomiast położenie miofilamentów cienkich w
sarkomerze utrzymuje nebulina, której cząsteczki wiążą się także z błonką Z, ale owija-
ją się na miofilamentach cienkich (tabela 6.1).
błonka Z
actina
nebulina
myosina
titina
linia M
Ryc. 6.3. Titina i nebulina. Cząsteczki titiny rozciągają się od błonki Z do linii M i działają jak
sprężynki utrzymując filamenty miozynowe we właściwym położeniu w sarkomerze. Cząsteczki
nebuliny rozciągają się od błonki Z i utrwalają długość filamentów aktynowych z którymi są zwią-
zane.
100
Rozdział 6
Tabela 6.1. Główne składniki białkowe miofibryli mięśni szkieletowych
Białko
miozyna
Odsetek ogólnej
ilości białek
44
M.cz.
(kDa)
510
Podjednostki
(kDa)
2 x 223
(łańcuch ciężki)
22 + 18
(łańcuch lekki)
aktyna
22
42
–
Funkcje
Główny składnik miofilamentów
grubych. W wyniku interakcji
z aktyną hydrolizując ATP
wyzwala siłę mechaniczną – skurcz
mięśnia.
Główny składnik miofilamentów
cienkich, uczestniczy w skurczu
sarkomeru.
Białko w kształcie pręcika ułożone
wzdłuż miofilamentu: aktynowego,
blokujące jego wiązanie z miozyną.
Kompleks trzech białek związanych
z miofilamentem aktynowym, regu–
lujących interakcję miozyny z akty–
ną i przez to wyzwolenie skurczu
sarkomeru.
Białko tworzące siatkę łączącą
grube miofilamenty z błonką Z.
Białko związane z błonką Z,
ułożone równolegle do
miofilamentów aktynowych.
Białko wiążące miofilamenty
aktynowe z błonką Z.
Białko wiążące miofilamenty
miozynowe w krążku M.
Białko wiążące miozynę
w miofilamencie grubym.
tropomio–
zyna
troponina
5
64
2 x 32
5
78
Tn–T(30)
Tn–I(30)
Tn–C(18)
titina
nebulina
9
3
2500
600
–
–
α–aktynina
miomezyna
białko C
1
1
1
190
185
140
2 x 95
–
–
Mechanizm skurczu
W czasie skurczu sarkomer ulega skróceniu. Błonki Z zbliżają się do siebie. W MŚ
wiąże się z tym zwężenie prążka I i prążka H, przy zachowaniu nie zmienionej szeroko-
ści prążka A. Dzieje się tak dlatego, że jak wykazano przy pomocy ME, filamenty cienkie
wnikają pomiędzy filamenty grube znacznie głębiej, przy czym oba rodzaje filamentów za-
chowują wyjściową długość. Przemieszczanie się filamentów względem siebie, określane jako
„mechanizm ślizgowy”, ma stanowić istotę procesu skurczu i rozkurczu mięśnia. Ma on prze-
biegać następująco: w stanie rozkurczu z główkami miozyny związane jest ATP, które nie ulega
hydrolizie, gdyż dla wyzwolenia aktywności ATP–azowej miozyny potrzebny jest jej kontakt
z aktyną. Jednak miejsca wiążące aktyny zasłonięte są przez tropomiozynę a stan taki zależ-
ny jest od konformacji kompleksu troponiny. Gdy jednak w otoczeniu miofilamentów wzro-

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika:

Zgłoś jeśli naruszono regulamin