Nitrozoaminy – trujące związki chemiczne pochodzenia mikrobiologicznego.
• duża toksyczność i różnokierunkowe działania na organizmy
• działanie: mutagenne, teratogenne, fitotoksyczne
Powstają z II i III rzędowych amin i innych prekursorów (azotany, azotyny, związki nitrowe i nitrozowe, pestycydy) pod wpływem działalności drobnoustrojów zwłaszcza w środowisku kwaśnym
Mikroorganizmy produkujące metabolity, które mogą być katalizatorami tych reakcji to bakterie nitryfikujące i denitryfikujące.
Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.
Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mosteki dwusiarczkowe.
Denaturacja jest procesem nieodwracalnym. Przejście od natywnego, niskoenergetycznego stanu do formy zdenaturowanej związane jest ze wzrostem nieuporządkowania łańcucha, której to przemianie towarzyszy wzrost entropii. Uporządkowanie najbliższych cząsteczek wody wzrasta jednak, w wyniku hydratacji grup hydrofobowych łańcuchów bocznych uwolnionych podczas denaturacji.
Podczas denaturacji zachodzą także zmiany rozpuszczalności i przesunięcie punktu izoelektrycznego. Rozwinięcie łańcucha peptydowego może prowadzić do wzrostu lepkości, a także zmian absorpcji w nadfiolecie. Obserwuje się również często procesy agregacji i wytrącania, co jest związane ze zmianami stopnia hydratacji i rozpuszczalności białek.
Najważniejszymi metodami fizycznymi denaturacji są: ogrzewanie, silne mieszanie, wytrząsanie, naświetlanie nadfioletem, promieniowaniem rentgenowskim i jonizującym lub działanie ultradźwiękami.
Wysalanie białek – strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu[potrzebne źródło]. Proces ten jest przejściem zolu w żel (koagulacja), nie narusza struktury białka (także czwarto- i trzeciorzędowej) i jest odwracalny (nie powoduje denaturacji).
Białko najłatwiej wysolić w pH równym jego punktowi izoelektrycznemu. .
savanka17