IZOMERIA [gr.], zjawisko polegające na występowaniu cząsteczek (o takim samym składzie atom.) różniących się sposobem lub kolejnością powiązania atomów albo rozmieszczeniem atomów w przestrzeni. Cząsteczki takie, zw. izomerami, wykazują zazwyczaj różne, wynikające z odmienności ich budowy, właściwości fiz. i chemiczne.
Izomeria przestrzenna stereoizomeria jest związana z różnym przestrzennym rozmieszczeniem atomów (lub grup atomów) i układem wiązań w cząsteczce. Według klas. podziału stereoizomeria obejmuje izomerię geometryczną i izomerię optyczną.
Cząsteczki izomerów opt., tj. izomerów skręcających w różny sposób płaszczyznę polaryzacji światła (optycznie czynne substancje), są chiralne, tzn. nieidentyczne ze swymi odbiciami lustrzanymi. Niektóre izomery geom. mogą jednocześnie być izomerami optycznymi
BUFOROWY ROZTWÓR, bufor, moderator, roztwór o stałym stężeniu jonów wodorowych, czyli o stałej wartości pH; zasadniczo pH roztoru buforowego nie zmienia się ani po dodaniu niewielkich ilości kwasów lub zasad, ani w wyniku rozcieńczenia roztworu; roztwór buforowy jest mieszaniną roztworów: 1) słabego kwasu i jego soli z mocną zasadą (np. kwas octowy CH3COOH i octan sodu CH3COONa); 2) słabej zasady i jej soli z mocnym kwasem (np. zasada amonowa NH4OH i chlorek amonu NH4Cl); 3) dwu soli kwasu wielozasadowego zawierających litowce (np. dwuwodorofosfora n sodu NaH2PO4 i wodorofosforan sodu Na2HPO4). Roztwór buforowy stosuje się w celu utrzymania stałej kwasowości środowiska (np. w analizie chem., w procesach fermentacyjnych); ważne znaczenie mają roztwory buforowe w przyrodzie, ponieważ utrzymując określone pH warunkują prawidłowy przebieg procesów biochemicznych.
GLIKOLIZA [gr.], schemat Embdena–Meyerhofa–Parnasa, proces przemiany glukozy w kwas mlekowy, zachodzący w środowisku beztlenowym (fermentacja) w komórkach zwierząt i dostarczający im energii w postaci kwasu adenozynotrifosforowego (ATP) oraz substancji wyjściowych do dalszych przemian metabolicznych; glikoliza przebiega wg ogólnej reakcji: C6H12O6 + 2Pn + 2ADP = 2CH3CHOHCOOH + 2ATP (Pn — fosforan nieorg.); schemat reakcji zachodzących podczas glikolizy podali G. Embden, O. Meyerhof i J. Parnas, składa się z 11 reakcji chem. katalizowanych przez odpowiednie enzymy; proces glikolizy może rozpocząć się od różnych wyjściowych sacharydów: glikogenu, skrobi, glukozy, galaktozy, fruktozy, które w wyniku fosforylacji z udziałem ATP tworzą najpierw glukozo-6-fosforan, następnie fruktozo-1,6-bisfosforan; ten ostatni jest enzymatycznie rozkładany z wytworzeniem fosforanu dihydroksyacetonu i aldehydu fosfoglicerynowego, pomiędzy którymi ustala się stan równowagi; w drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne, z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD+), które wytwarzają energię w postaci ATP; udział NAD+ umożliwia utlenianie aldehydu fosfoglicerynowego do kwasu oraz przyłączenie fosforanu nieorg. i utworzenie bogatego w energię kwasu 1,3-bisfosfoglicerynowego; związek ten pod wpływem enzymu kinazy fosfoglicerynianowej przekształca się w kwas 3-fosfoglicerynowy i powstaje ATP, następnie pod wpływem odpowiednich enzymów izomeryzuje do kwasu 2-fosfoglicerynowego i dalej do bogatego w energię kwasu fosfoenolopirogronowego; enzym kinaza pirogronianowa umożliwia przeniesienie reszty fosforanowej z fosfoenolopirogronianu na ADP, tworzy się nowa cząsteczka ATP (fosforylacja substratowa) i kwas pirogronowy; kwas pirogronowy może ulegać różnym przemianom; w warunkach beztlenowych (podczas pracy mięśni, gdy zachodzi spadek stężenia tlenu w tkance) następuje trzeci etap glikolizy, kwas pirogronowy pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej i przy udziale NADH ulega redukcji do kwasu mlekowego (NADH utleniany do NAD + może ponownie brać udział w redukcji następnej cząsteczki heksozy w drugim etapie glikolizy); kwas pirogronowy w warunkach beztlenowych i przy udziale enzymów np. zawartych w drożdżach jest przemieniany w alkohol etylowy i dwutlenek węgla (alkoholowa fermentacja); w obecności tlenu kwas pirogronowy może brać udział w cyklu kwasów trikarboksylowych Krebsa; pod względem energ. proces glikolizy jest mało wydajny; 1 mol glukozy dostarcza ok. 200 kJ, z czego 38% jest zmieniane w wysokoenerg. wiązania (2 mole ATP w drugim etapie glikolizy).
Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty; niektóre reagują tylko z jednym związkiem, inne są mniej swoiste i działają na określoną grupę związków; swoistość enzymu zależy od budowy substratu, który musi zawierać wiązanie ulegające atakowi danego enzymu oraz grupę funkcyjną (lub grupy funkcyjne) umożliwiającą odpowiednie połączenie się enzymem z substratem i zapoczątkowanie katalizowanej reakcji; enzymy wykazują także swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko β-glikozydy). Podstawą klasyfikacji enzymów, wprowadzonej 1961 przez Kom. Enzymowy Międzynar. Unii Biochem., jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują enzymy katalizujące następujące reakcje: 1) oksydo-redukcji (oksydoreduktazy); 2) przenoszenia różnych grup chem. (transferazy); 3) hydrolizy (hydrolazy); 4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chem. (liazy); 5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy); 6) powstania różnych wiązań kosztem wysokoenerg. wiązania nukleozydotrifosforanów, np. ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy). Wszystkie nazwy systematyczne i większość potocznych nazw enzymów mają końcówkę -aza (amylaza, peptydaza, transferaza itd.).
Enzymy są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia różnego rodzaju fermentacji, w lecznictwie służą jako leki (pepsyna, streptokinaza); oznaczanie różnych enzymów w tkankach i płynach fizjol. odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów lub zmiana ich aktywności w wyniku zmiany ich budowy jest powodem wielu schorzeń (np. albinizm, fenyloketonuria, galaktozemia, methemoglobinemia).
Kinetyka enzymatyczna enzymów – kinetyczne właściwości niektórych enzymów można opisac według Michaelsa-Menten V=Vmax[S]/[S]+km V max jest szybkościa reakcji w warunkach całkowitego wysycenia enzymu substratem o Km, stała Michaelsa.Jest stężeniem substraty przy którym szybkośćreakcji osiaga połowe wartości maxymaklej
Aguuul6