Biochemia_I_-_Lista_06_PL(1).pdf

(282 KB) Pobierz
B
IOCHE MIA
I –
ĆWICZE NIA
LISTA 6
do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego
Strategie katalityczne
1. Które z poniższych są używane przez enzymy w celu katalizowania specyficznych reakcji?
(a)
(b)
(c)
(d)
(e)
jony metali
zmiany temperatury
zbliżenie substratów
reakcje kwasowo-zasadowe
kowalencyjne kompleksy enzym-substrat.
2. Aktywność enzymatyczna w funkcji pH pokazano po prawej.
Które z poniższych łańcuchów bocznych podanych par
aminokwasów były by dobrymi kandydatami, jako grupy
katalityczne?
(a)
(b)
(c)
(d)
(e)
Glu i Lys
Asp i His
His i Cys
Dwie reszty His
His i Lys
3. Grupa alkoksydowa chymotrypsyny, która atakuje tlen karbonylowy wiązania peptydowego
substratu powstaje z łańcucha bocznego, którego z aminokwasów?
(a) Asp
(b) His
(c) Ser
(d) Cys
(e) Tyr
4. Które z poniższych obserwacji eksperymentalnych dostarczają dowodów na tworzenie się
intermediatu acyloenzymu podczas reakcji chymotrypsyny?
(a) Dwufazowe uwolnienie p-nitrofenolu zachodzi podczas hydrolizy estru p-nitrofenylu N-
acetylofenyloalaniny.
(b) Aktywna seryna może być specyficznie oznaczona organicznym fluorofosforanem.
(c) Zależność szybkości katalitycznej od pH ma kształ dzwonowaty, z maksimum w około pH=8.
(d) Duża kieszeń enzymu może pomieścić duży hydrofobowy łańcuch boczny rozpoznawanego
substartu.
5. Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę
katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
Reszta histydylowa wspomoga reakcję działając jako katalizator kwasowo zasadowy.
Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji.
Reszra serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.
Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.
Reszta asparaginianowa inicjuje etap deacetylacji przez atak nukleofilowy na węgiel karbonylowy
intermediatu acylowego.
(f) Tworzą tzw. dziurę oksyanionową
(a)
(b)
(c)
(d)
(e)
6. Które z poniższych enzymów
diizopropylofluorynian (DIPF)?
(a) Karboksypeptydaza II
(b) trypsyna
(c) lizozym
Lista 6 – S t r a t e g i e k a t a l i t y c z n e
- 1 z 2 -
mogą
być
nieodwracalnie
inaktywowane
przez
(d) subtylizyna
(e) trombina
7. Trzy enzymy trypsyna, elastaza i chymotrypsyna
(a)
(b)
(c)
(d)
(e)
najprawdopodobniej ewoluowały od wspólnego przodka.
mają znaczne podobieństwa w sekwencji aminokwasów oraz ich trójwymiarowych strukturach.
katalizują tą samą ogólną reakcję: rozcięcie wiązania peptydowego.
katalizują reakcje, którer przebiegają przez intermediat kowalencyjny.
różnią się strukturalnie w miejscach aktywnych.
8. Dopasuj odpowiednie enzymy z prawej kolumny, do klas enzymów proteolitycznych, do których
należą z lewej kolumny.
(a)
(b)
(c)
(d)
metaloproteazy
proteazy serynowe
protezy cysteinowe
proteazy aspartylowe
(1)
(2)
(3)
(4)
papaina
pepsyna
elastaza
termolizyna
9. Dlaczego histydyna jest szczególnie wszechstronnym aminokwasem w kategoriach zaangażowania
w mechanizmy reakcji enzymatycznych?
10. Kilka różnych anhydraz węglanowych koordynują Zn
2+
w miejscach aktywnych za pomocą
łańcucha bocznego wyłącznie His bądź His i Cys. Uzasadnij, w jaki sposób wiązanie wody do
miejsca koordynującego Zn
2+
obniża wartość pK wody.
11. Dla każdego enzymu w lewej kolumnie, wskaż odpowiednie stany przejściowe lub twory
chemiczne w prawej kolumnie, które biorą udział w mechanizmie katalitycznym.
(a)
(b)
(c)
(d)
Anhydraza węglanowa
Kinaza monofosforanów nukleozydów
Endonukleaza restrykcyjna
EcoRV
chymotrypsyna
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)
mieszany bezwodnik
dziura oksyanionowa
fosfor o pięciu miejscach koordynacji
jon karboniowy
tetraedryczny stan przejściowy atomu węgla
Lista 6 – S t r a t e g i e k a t a l i t y c z n e
- 2 z 2 -

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika:

Zgłoś jeśli naruszono regulamin