Aminokwasy.docx

(458 KB) Pobierz

Wzór

Nazwa

trójliterowy

               

 

glicyna

 

Gly

           

 

alanina

 

Ala

      

 

walina

 

Val

 

 

leucyna

 

Leu

    

 

izoleucyna

 

Ile

              

 

prolina

 

Pro

         

 

seryna

 

  Ser

      

 

treonina

 

Thr

       

 

cysteina

 

Cys

 

metionina

 

Met

  

 

fenyloalanina

 

Phe

 

tyrozyna

 

Tyr

  

 

tryptofan

 

Trp

  

 

kwas asparaginowy

 

Asp

  

 

asparagina

 

Asn

 

 

kwas glutaminowy

 

Glu

 

glutamina

 

Gln

     

 

lizyna

 

Lys

 

arginina

 

Arg

        

 

histydyna

 

His

Wszystkie aminokwasy występują w organizmach żywych jako formy L, tj. grupa aminowa występuje po lewej stronie płaszczyzny.

Aminokwasy dzielimy na niepolarne (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina, fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna, łańcuch boczny cysteiny) i polarne, gdzie polarne dzieli się na kwasowe (z dodatkową grupą COOH lub ich amidy tj. kwas asparaginowy i glutaminowy oraz asparaginian i glutaminian) oraz zasadowe (z dodatkową grupą NH2 tj. lizyna i arginina) . Prolina jest iminokwasem, gdyż posiada drugorzędową grupę aminową.

W środowisku silnie kwaśnym aminokwasy zachowują się jak kwasy, gdyż zarówno grupa COOH jak i NH3+ mogą oddawać protony; w silnie zasadowym środowisku są zasadami, gdyż grupa COO- jak i NH2 mogą przyłączać protony.


http://sciaga.onet.pl/_i/Chemiaobrazki/weg18.jpg
Punkt izoelektryczny (pI) to taka wartość pH przy której cząsteczka aminokwasu ma wypadkowy ładunek równy zero. Przy wyższym występuje jako anion, przy niższym – jako kation. Przy pH = pI tworzy sól wewnętrzną – jon obojnaczy.

Aminokwasy niezbędne (egzogenne) to: izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i walina, przy czym dla noworodków i dzieci jeszcze arginina i histydyna. Pozostałe to aminokwasy endogenne.

Aminokwasy niebiałkowe to te, które powstają w naturze, lecz nie uczestniczą podczas translacji DNA. Są to np. beta-alanina (składnik CoA) , L-fenyloglicyna, ornityna, cytrulina itp.



Wiązanie peptydowe (amidowe) łączy grupę alfa-karboksylową z alfa-aminową, dając wodę. Ma 0,132 nm długości, gdyż występuje w dwóch formach rezonansowych (mezomerycznych), przy czym atom wodoru –NH- znajduje się prawie zawsze w pozycji trans w stosunku do atomu tlenu, za wyjątkiem wiązań aminokwasów z proliną, gdzie atom wodoru może być w pozycji cis. Jest to wiązanie płaskie.

Skład aminokwasowy określa liczbę poszczególnych aminokwasów w łańcuchu i jest często dla niego charakterystyczny.

Struktura I-rzędowa to kolejność aminokwasów w polipeptydzie wynikająca z DNA i metod postranslacyjnych utrzymywana przez wiązania peptydowe, początkiem jest N-koniec, końcem: C-koniec, II-...

Zgłoś jeśli naruszono regulamin